Proteinas. Estructuras Fascinantes J. Santos

Proteínas. Estructuras fascinantes – Javier Santurrones Una macromolécula es, en concreto, una molécula grande. Una macromolécula bioló­gica es una molécula grande y compleja que tiene una función biológica. Las proteínas son macromoléculas biológicas. Están formadas por miles y miles de átomos. Las proteínas tienen una estructura tridi­mensional (3D) compleja: Están formadas por una o bien más cadenas de aminoácidos. Son polímeros de aminoáci­dos. Los aminoácidos de cada cadena están unidos por links químicos conocidos como links peptídico. El conocimiento acabado de la estructura covalente de las proteínas llevó años de discusio­nes y, la más cruda aplicación del procedimiento científico basado en la prueba experimental, los modelos y las ideas. Actualmente sabemos que la secuencia en la que están preparados los aminoácidos de una proteína es vital, es exageradamente infor­mativa y determina la geometría y, por tanto, la estructura 3D de esta proteína. Dicho de otra forma, la secuencia determina el recorrido de la cadena de aminoácidos en el espacio y la topología de la proteína. Sabe­mos que las secuencias de aminoácidos que tie­nen la capacidad de plegarse para dar proteínas son solo una parte pequeña de todas y cada una de las secuencias de aminoácidos posibles. Por esto, las proteínas son un subconjunto muy singular en el conjunto de lospolipéptidos. : Primera Parte. Estructura Proteica El inconveniente de la escala Representación de la estructura proteica (Primera Parte) Los aminoácidos y sus propiedades El link peptídico Representación de la estructura proteica Libertad conformacional, ángulos torsionales Organización jerárquita y modular Estructuras helicoidales Las hélices trescientos diez y las hélices n Las láminas beta (p) Estructura supersecundaria y motivos estructurales Puentes disulfuro y tioles libres Bases biofísicas de la estabilidad de la estructura proteica El pH y las proteínas Interactúes de van der Waals Campo de fuerzas Efecto hidrófobo Estructura Terciaria, dominios, topología Familias de proteínas y proteínas multi dominio Familias y superfamilias (análogos o bien equivalentes) Estructura cuaternaria, subunidades Segunda Parte. El Proceso de Plegado Proteico Equilibrio de desplegado NoU ¿Estado nativo o bien estado desplegado? ¿Otros estados? Estados mediadores y parcialmente plegados Glóbulos derretidos Desplegado por temperatura El ACp y el ASAun Desplegado por pH La reacción de plegado proteico seguida dependiendo del tiempo El estado de transición de la reacción de plegado Paradoja de Levinthal Modelos de plegado: Teorías para el proceso de plegado El modelo jerárquico Rompecabezas El colapso hidrófobo Nucleación condensación Plasticidad del mecanismo de plegado Paisajes energéticos y embudos de plegado Tercera Parte. Producción de proteínas en el laboratorio El código genético. Genes. Transcripción y traducción Producción de proteínas recombinantes en bacterias Tecnología del ADN recombinante ¿Por qué razón la proteina de interés puede encontrarse en la fracción insoluble? Cuarta Parte. Estudio de la conformación proteica Geles de poliacrilamida Cromatografía de exclusión molecular Interacción de las proteínas con la luz El ultravioleta lejano: El link peptídico. El ultravioleta cercano: Los restos aromatizados. Fluorescencia Apagado y apagadores de fluorescencia Dicroísmo circular Espectrometría de masa ¿Qué es un cristal de proteínas? ¿Qué es la difracción de rayos X? ¿Qué son los rayos X? Quinta Parte. Conclusión Guía de inconvenientes Contestaciones de inconvenientes Glosario Abreviaturas